В качестве референсного антигена выбрали полиморфный регион белка TaSP. Нуклеотидную последовательность амплифицировали с геномной ДНК T.annulata и клонировали в вектор pET19b. Полученной конструкцией трансформировали клетки XL-Blue. Из клеток положительного по ПЦР-скринингу клона выделяли плазмиду pET19b-TASP, которой трансформировали клетки штамма BL21(DE3). Колонии культивировали до OD600 = 0,6-0,8 и проводили индукцию экспрессии. Клетки центрифугировали, осадок ресуспендировали в буфере Лэммли для SDS-PAGE. При анализе был выявлен клон, гиперэкспрессирующий белок, соответствующий по массе выбранному полиморфному региону TASP. Данный клон инокулировали в среде LB+Amp и индуцировали экспрессию белка. После индукции культуру центрифугировали, осадок хранили при -80°С. Для получения лизата замороженный осадок ресуспендировали в лизис-буфере, к суспензии клеток добавляли лизоцим и инкубировали. Полученный раствор обрабатывали ультразвуком, соникат центрифугировали, а супернатант использовали для дальнейшей очистки с использованием металл-хелатной хроматографии. SDS-PAGE анализ лизата, проскока и фракций элюата показал хороший выход чистых препаратов рекомбинантного белка TASP T. annulata молекулярной массой 30 кДа. Новизна результатов. Создана экспрессионная векторная система и отработан протокол очистки и рефолдинга рекомбинантного поверхностного протеина Theileria annulata (TaSP).