Выявлено, что в отличие от бактериальной и человеческой АП-эндонуклеаз, ионы Mg{2+} и Ca{2+} ингибируют, тогда как присутствие ионов Mn{2+}, Co{2+} и Fe{2+} сильно стимулируют активность TaApe1L. Выявлены оптимальные стандартные условия ферментативной реакции TaApe1L: 1 мМ MnCl[2], 50 мМ KCl, рН 7.0, и температура - 23 {o}С. Выявлено, что в отличие от АП-эндонуклеазной активности, TaApe1L проявляет значительную экзонуклеазную активность, которая сопоставима с активностью АРЕ1 человека. Смоделирована трехмерная структура TaApe1L. Показано, что замена Asn на Asp в TaApe1L делает окружение сайта менее благоприятной для Mg{2+} и более благоприятной для Mn{2+}. Иммунизацией кролика очищенной рекомбинантной TaApe1L получены поликлональные антитела к TaApe1L. Иммуноблотинг экстрактов разных частей проростков пшеницы показало, что TaApe1L присутствует во всех тканях растений, что свидетельствует о важности данного фермента в ходе прорастания зерна. Показано, что TaApe1L в ходе прорастания зерна активно экспрессируется в тканях алейрона и щитка зерна. Оптимизирован метод выделения мезофильных протопластов из листьев проростков и алейроновой ткани зерна пшеницы, а также метод транзиентной экспрессии генов EGFP в протопластах для создания модельной клеточной системы для дальнейшего изучения биологической роли TaApe1L.*